Аминокислоты и белки

Аминокислоты — органические соединения, в молекуле которых одновременно есть основная аминогруппа (–NH₂) и кислотная карбоксильная группа (–COOH). Благодаря двум группам с противоположными свойствами аминокислоты амфотерны: они реагируют и с кислотами, и со щелочами. Это «кирпичики» белков: соединяясь пептидными связями в длинные цепи, аминокислоты образуют белки. А белки — основа жизни: ферменты, гормоны, антитела, транспортные вещества (гемоглобин), структуры мышц, волос и кожи. Эта тема объединяет знания об аминах и карбоновых кислотах и напрямую связана с биологией.

§1. Строение, номенклатура и классификация

По положению аминогруппы относительно карбоксильной различают α-, β-, γ-аминокислоты: в α-аминокислоте –NH₂ находится у атома углерода, соседнего с карбоксильной группой. В состав белков входят только α-аминокислоты.

Простейшие представители: глицин (аминоуксусная кислота) H₂N–CH₂–COOH (M = 75), аланин (2-аминопропановая кислота) CH₃–CH(NH₂)–COOH (M = 89). Многие аминокислоты называют историческими (тривиальными) названиями и обозначают трёхбуквенными символами: Гли, Ала, Вал, Сер, Цис и другие.

В белках встречается 20 видов α-аминокислот. Их классифицируют по радикалу: нейтральные (одна NH₂, одна COOH — глицин, аланин), кислые (две COOH — глутаминовая, аспарагиновая кислоты), основные (две аминогруппы — лизин), серосодержащие (цистеин, метионин), ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан). Незаменимые аминокислоты (валин, лейцин, лизин, триптофан и другие) не синтезируются в организме человека и поступают только с пищей.

§2. Физические свойства и изомерия

В кристаллах и в нейтральном растворе аминокислота существует в виде внутренней соли (биполярного иона, цвиттер-иона): карбоксильная группа отдаёт протон аминогруппе.

Поэтому аминокислоты, в отличие от обычных органических веществ, похожи на ионные кристаллы: это бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, плохо — в органических растворителях, плавятся с разложением при высокой температуре. Многие из них сладковаты на вкус (название глицина происходит от греческого слова «сладкий»).

Виды изомерии: изомерия углеродной цепи, изомерия положения аминогруппы (α, β, γ), оптическая изомерия (у всех α-аминокислот, кроме глицина, есть асимметрический атом углерода) и межклассовая изомерия с нитроалканами: формуле C₂H₅NO₂ отвечают глицин и нитроэтан.

Пример

Массовая доля азота в предельной аминокислоте с одной аминогруппой 15,73 %. Определите аминокислоту.

1. В молекуле один атом азота: M = 14/0,1573 = 89 г/моль.
2. CₙH₂ₙ₊₁NO₂: 14n + 47 = 89 → n = 3.
3. C₃H₇NO₂ — аланин (или его β-изомер).

§3. Химические свойства

• Амфотерность: за счёт аминогруппы реагируют с кислотами, за счёт карбоксильной группы — со щелочами:

• Среда раствора зависит от числа групп: раствор глицина почти нейтрален, глутаминовой кислоты — кислый, лизина — щелочной.
• Этерификация (кислотный катализ): H₂N–CH₂–COOH + C₂H₅OH ⇌ H₂N–CH₂–COOC₂H₅ + H₂O.
• С азотистой кислотой аминогруппа замещается на гидроксильную и выделяется N₂: H₂N–CH₂–COOH + HNO₂ → HO–CH₂–COOH + N₂ + H₂O.
• Образование пептидной связи (поликонденсация): карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой:

Если каждая из двух разных аминокислот участвует по одному разу, получается 2 дипептида (Гли-Ала и Ала-Гли), из трёх разных — 3! = 6 трипептидов. При записи пептида слева находится свободная аминогруппа (N-конец), справа — свободная карбоксильная (C-конец).

Пример

Найдите молярную массу трипептида, образованного тремя молекулами глицина.

1. Масса трёх молекул глицина: 3·75 = 225.
2. При образовании двух пептидных связей выделяется 2·18 = 36 воды.
3. M = 225 − 36 = 189 г/моль.

§4. Белки: строение

Белки — природные полимеры (полипептиды) из сотен и тысяч аминокислотных остатков. Их строение рассматривают на четырёх уровнях:

• первичная структура — последовательность аминокислот, удерживается пептидными связями;
• вторичная — укладка цепи в α-спираль или β-слой, стабилизируется водородными связями C=O···H–N;
• третичная — сворачивание спирали в пространстве в глобулу: дисульфидные мостики (–S–S–), ионные и водородные связи, гидрофобные взаимодействия;
• четвертичная — объединение нескольких полипептидных цепей (гемоглобин состоит из четырёх цепей).

Биологическая функция белка зависит именно от его пространственной формы: активный центр фермента образуется только в правильно свёрнутой цепи.

Функции белков разнообразны: каталитическая (ферменты — пепсин, амилаза), транспортная (гемоглобин переносит кислород), защитная (антитела), структурная (коллаген, кератин), сократительная (актин, миозин), регуляторная (гормон инсулин) и энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется около 17 кДж энергии). По составу различают простые белки (только из аминокислот) и сложные (к белковой части присоединены ион металла, углевод или липид).

§5. Свойства белков и качественные реакции

Денатурация — разрушение природной пространственной структуры белка (вторичной, третичной, четвертичной) под действием нагревания, сильных кислот или щелочей, солей тяжёлых металлов, спирта, излучения; первичная структура при этом сохраняется. Свёртывание яичного белка при варке — пример денатурации. Гидролиз — разрыв пептидных связей с образованием аминокислот (под действием ферментов, кислот или щелочей); пищеварение — тоже гидролиз белков.

При горении белка появляется запах жжёного пера (шерсти) — это тоже простой способ его обнаружить.

Пример

13,2 г глицилглицина (M = 132) полностью гидролизовали. Сколько граммов глицина образуется и сколько граммов воды израсходуется?

1. n(дипептида) = 13,2/132 = 0,1 моль.
2. Гли-Гли + H₂O → 2Гли: глицина 0,2 моль, m = 0,2·75 = 15 г.
3. Воды 0,1 моль, m = 1,8 г (проверка: 13,2 + 1,8 = 15).

§6. Задача из официального теста

В пробирках: 1) белок; 2) метиламин; 3) глюкоза; 4) уксусная кислота. С помощью каких реагентов их можно распознать?

1. Белок — Cu(OH)₂ в щелочной среде (биуретовая реакция, фиолетовое окрашивание).
2. Метиламин — лакмус синеет (основание).
3. Глюкоза — Cu(OH)₂ (на холоду синий раствор, при нагревании красный осадок) или серебряное зеркало.
4. Уксусная кислота — лакмус краснеет или с Na₂CO₃ выделяется газ CO₂.

Проверьте себя

1. Сколько граммов NaOH нужно для нейтрализации 7,5 г глицина?

2. Сколько дипептидов может образоваться из глицина и аланина (все комбинации)?

3. Какая структура белка сохраняется при денатурации?

4. Какой реакцией обнаруживают в белке ароматические аминокислоты?

5. Сколько молекул воды выделяется при образовании пептида из 10 аминокислот?

6. Какое вещество является межклассовым изомером глицина?

7. Сколько граммов HCl реагирует с 8,9 г аланина?

8. Сколько моль глицина образуется при гидролизе 1 моль трипептида Гли-Ала-Гли?

Типичные ошибки

• Считать, что из n аминокислот выделяется n молекул воды: на самом деле n − 1.
• Думать, что при денатурации рвутся пептидные связи: это гидролиз, а при денатурации разрушается только пространственная структура.
• Считать аминокислоты только кислотами: они амфотерны.
• Путать биуретовую и ксантопротеиновую реакции: фиолетовый цвет — пептидные связи, жёлтый — ароматические кольца.
• Думать, что Гли-Ала и Ала-Гли — одно вещество: это разные изомерные дипептиды.